XX. 2. Hydrolysiertes Kollagen (Nahrungsergänzung)
Das hydrolysierte Peptidpaket – Kollagenfraktionen vom Typ I, II und III und die RCT-Evidenz zu Gelenken und Haut.
Was liefert es? Hydrolysiertes (in kleine Peptide von 2–10 kDa zerlegtes) Kollagen mit Glycin (≈ 33%), Prolin (≈ 12%) und Hydroxyprolin (≈ 10%) sowie kleinen Mengen intakten Pro-Hyp-Dipeptids – Letzteres wirkt als Signalmolekül, das Hautfibroblasten zur Produktion von Kollagen und Hyaluronsäure anregt (es baut sich NICHT direkt in die Haut ein). Proksch-2014-RCT: 2.5 g/Tag über 8 Wochen verbesserten die Hautelastizität. Konig-2018-RCT: 5 g/Tag über 1 Jahr erhöhten bei postmenopausalen Frauen die BMD.
Wie viel? 10–15 g hydrolysiertes Kollagenpeptid pro Tag über 8–12 Wochen (klinischer Zeithorizont; 2 Wochen reichen nicht). Für die Haut sind 2.5 g bereits wirksam; für die Gelenke mindestens 10 g. Optimum: + 50 mg Vitamin C (Cofaktor der Hydroxylierung); für Sportler 1 Stunde vor dem Training (Shaw 2017). Löst sich kalt und heiß.
Wann meiden? Fischkollagen + Fischallergie (Parvalbuminkontamination – absolut kontraindiziert); schwere chronische Nierenerkrankung (CKD 4–5, Dialyse – Proteinbelastung); Phenylketonurie (Aminosäureprofil prüfen); Schwangerschaft/Stillzeit bei hohen Dosen (spärliche Humandaten – Knochenbrühe akzeptabel, das Präparat nicht); aktive Gicht oder Histaminintoleranz bei empfindlichen Personen. Ausführliche Kontraindikationen im eigenen Abschnitt.
Die Wissenschaft der Kollagenpräparate ist relativ jung – sie entwickelt sich seit Mitte des 20. Jahrhunderts. In den 1950er Jahren wurde Gelatine aus der Lebensmittelindustrie (nicht hydrolysiertes Kollagen) in Gelenk-"Kuren" verwendet, doch die Peptidbioaktivität im heutigen Sinn wurde erst bekannt, als japanische Forscher (Iwai 2005) zeigten, dass nach dem Verzehr von Kollagenpeptiden das Pro-Hyp-Dipeptid im menschlichen Plasma auftritt – ein Beleg dafür, dass nicht alle Peptide im Darm zu Aminosäuren abgebaut werden und dass kleine Peptide Signalrollen an Fibroblasten haben können. Diese Entdeckung untermauerte die industrielle Entwicklung von Kollagenpeptid als Functional-Food-Zutat.
In den 2010er Jahren wurde Kollagen zum Star der Wellness- und "Beauty from within"-Trends – "Collagen Creamer" für den Kaffee, Smoothies und Kapseln explodierten auf dem Markt. Vital Proteins, NeoCell und die deutschen Gelita-Marken positionierten es mit großen Marketingbudgets als tägliches "Anti-Aging"-Ritual, und Anfang der 2020er Jahre erreichte der globale Kollagenmarkt mehrere Milliarden Dollar. Die klinische Evidenz holte inzwischen auf: das RCT zur Hautelastizität von Proksch 2014 (Skin Pharmacol Physiol), die Metaanalyse von Choi 2019 und der Übersichtsartikel von Bello-Oesser 2006 zu Gelenkschmerzen bestätigten eine reale (wenn auch bescheidene) Wirkung. Die aktuellen Werbebotschaften sind jedoch oft überdehnt: "baut das Kollagen Ihrer Haut wieder auf" ist eine Vereinfachung – die Wirkung ist eher ein Aminosäuresignal an die Fibroblasten, kein direkter Substrateinbau in die Haut.
Wissenschaftlicher Hintergrund
Die Pharmakokinetik von hydrolysiertem Kollagen ist gut dokumentiert: Die meisten Peptide von 2–10 kDa werden im Dünndarm zu Aminosäuren (Gly, Pro, Hyp) abgebaut, doch etwa 10–15% werden als intakte Dipeptide (Pro-Hyp, Hyp-Gly) resorbiert und ergeben innerhalb von 1–2 Stunden messbare Plasmaspiegel (Iwai 2005 [2574], Shigemura 2014 [2586]). Diese Dipeptide stimulieren in vitro die Hyaluronsäure- und Kollagensynthese der Fibroblasten und erklären die Hypothese des Signalmechanismus: NICHT der Einbau von Kollagenpeptid, sondern eine Aminosäuresignalgebung an Zielzellen.
Die Hautevidenz ist am robustesten. Das 8-wöchige doppelblinde RCT von Proksch 2014 (Skin Pharmacol Physiol) zeigte, dass 2.5 g hydrolysiertes Kollagenpeptid täglich die Hautelastizität bei Frauen im Alter von 35–55 Jahren gegenüber Placebo signifikant verbesserten [2577]. Czajka et al. (2018, Nutr Res) bestätigten mit einem ähnlichen Protokoll die Hydratation und die Faltenreduktion [2578]. Die Metaanalyse von Choi 2019 (Nutrients) über 11 RCTs dokumentierte eine Zunahme der Hautelastizität, eine Verbesserung der Hydratation und eine Faltenreduktion, mit mäßiger Effektstärke [2579].
Bei Gelenkendpunkten zeigte der systematische Übersichtsartikel von Bello & Oesser 2006 (Curr Med Res Opin), dass 10 g hydrolysiertes Kollagen/Tag bei Arthrosepatienten über 24 Wochen eine bescheidene Schmerz- und Steifigkeitsreduktion erzielen [2580]. Kviatkovsky et al. (2019, Curr Sports Med Rep) fanden auch bei Gelenkbeschwerden von Sportlern eine bescheidene Schmerzreduktion [2582]. Clark KL 2008 (Curr Med Res Opin) zeigte in Gelatineform mit einem 24-wöchigen RCT ähnliche Ergebnisse [2581].
Für den Knochen zeigte das einjährige RCT von Konig 2018 (Nutrients) bei postmenopausalen Frauen, dass 5 g Kollagenpeptid/Tag die BMD am Schenkelhals und an der Wirbelsäule signifikant verbesserten [2583]. Das ist ein interessantes Ergebnis, aber auf eine Kohorte begrenzt – eine Replikation ist nötig. Auf der Seite der Sportlerbänder dokumentierte das Protokoll von Shaw 2017 (Am J Clin Nutr) mit 15 g Gelatine + 50 mg Vitamin C 1 Stunde vor dem Training einen Anstieg von P1NP, dem Kollagensynthesemarker [2566].
- + Vitamin C (75–100 mg oder 1 Orange/Kiwi): erforderlich für die Bildung von Hydroxyprolin (Kollagensynthese in den Fibroblasten). Das Shaw-2017-Protokoll empfiehlt dies 1 Stunde vor dem Training.
- + Kupfer, Zink, Silicium (über die Ernährung oder ein Multipräparat): Cofaktoren für die Bildung der Kollagenquervernetzungen (Lysyloxidase).
- + Morgendlicher Kaffee- oder Smoothiematrix: Kollagenpeptid ist geschmacksneutral, löst sich heiß wie kalt gut, und bereits hydrolysierte Peptide sind hitzestabil (heißer Kaffee zerlegt sie NICHT).
- + 1 Stunde vor dem Training 10–15 g + 50 mg Vitamin C: Bänderunterstützung für Sportler (Shaw 2017).
- + Hyaluronsäurepräparat (50–100 mg/Tag): synergistischer Endpunkt Hauthydratation.
- + Langfristigem, kontinuierlichem Regime (8–12 Wochen): Zeithorizont klinischer Studien – 2 Wochen reichen nicht.
- + Vollständiger Proteinquelle (Fleisch, Fisch, Ei, Hülsenfrüchte) in der Ernährung: weil Kollagen SELBST KEIN vollständiges Protein ist.
- Gleichzeitiger Eisensupplementierung: Die Kollagenpeptidmatrix könnte theoretisch die Eisenaufnahme verlangsamen – eine Trennung um 2 Stunden wird empfohlen (praktischer Effekt gering, aber vorsichtshalber).
- Hoher Purinzufuhr (rotes Fleisch + Bier + Kollagenregime): Kollagen ist glycinreich, doch bei Gicht zählt die gesamte Proteinbelastung.
- UC II (undenaturiertem) Kollagen gleichzeitig mit einem Regime aus hydrolysiertem Kollagen: anderer Mechanismus (Immuntoleranz gegenüber Substratsignal) – gemeinsam eingenommen nicht additiv; Dosisverwirrung.
- Gleichzeitig täglich >15 g Kollagen + geringer Tryptophan-/Cysteinzufuhr: Kollagen ist tryptophanfrei; eine langfristige "Kollagenmonotherapie" kann einen Mangel an Serotoninvorstufen verursachen.
- Fischkollagen + bekannter Fischallergie: Risiko einer allergischen Reaktion durch Parvalbuminkontamination.
- Hochdosiertem Kollagen + schwerer CKD: Proteinbelastung der Nieren.
- "Veganen Kollagen"-Produkten (nur Vorstufen), die als gleichwertig vermarktet werden: Veganes "Kollagen" besteht in Wirklichkeit aus Glycin, Prolin, Vitamin C, Zink und Kupfer – KEIN Kollagen, nur eine Bausteinmischung.
- Fischkollagen + Fischallergie: kontraindiziert.
- Rinder-/Schweinekollagen bei strikt veganer/koscherer/halal Ernährung: meiden – Fischkollagen oder eine Alternative wählen.
- Schwere chronische Nierenerkrankung (CKD 4–5, Dialyse): hohe Proteinbelastung der Nieren, ärztliche Rücksprache.
- Phenylketonurie: Aminosäureprofil prüfen.
- Schwangerschaft, Stillzeit: spärliche Humandaten zu hochdosierten Kollagenpräparaten; kulinarische Knochenbrühe akzeptabel, hohe Dosen nicht empfohlen.
- Histaminintoleranz (besonders Fischkollagen): seltenes, aber berichtetes Symptom.
- Unbelegte "Anti-Aging"-Erwartung innerhalb von 2 Wochen: Die klinisch dokumentierte Wirkung tritt nach 8–12 Wochen auf.
- Aktives Magengeschwür, schwere GERD: Die Pulvermatrix kann bei manchen empfindlichen Personen den Magen belasten.
"Eine Kollagensupplementierung wird direkt in der Haut zu Kollagen." ❌ Zu starke Vereinfachung. Die meisten resorbierten Peptide werden im Darm zu Aminosäuren abgebaut, und Glycin/Prolin werden Teil des Aminosäurepools. Nur ein kleiner Anteil (Pro-Hyp-Dipeptid) gelangt intakt in den Kreislauf – diese spielen an den Fibroblasten eine SIGNALROLLE, keine direkte Substratrolle. Die Wirkung ist indirekt und beruht auf Aminosäuresignalen.
"Veganes Kollagenpräparat ist gleichwertig mit tierischem Kollagen." ❌ GRUNDSÄTZLICH FALSCH. "Veganes Kollagen" existiert nicht – was so genannt wird, ist eine Mischung aus Glycin, Prolin, Lysin, Vitamin C, Kupfer und Zink, also KollagenVORSTUFEN. Diese sind gute, nützliche Bausteine, doch sie können die Signalwirkung des Pro-Hyp-Dipeptids nicht nachbilden, weil der Hydroxyprolingehalt fehlt (die Hydroxylierung erfolgt später im Körper, vitamin-C-abhängig).
"Je größer das Kollagenmolekül, desto wirksamer." ❌ Ganz im Gegenteil. Hydrolysierte, kleine Peptide (2–10 kDa) werden resorbiert; intakte Kollagenmoleküle oder Gelatine erfordern eine Verdauung. Die Marketingbegriffe "Marine Collagen" und "advanced peptides" betonen zu Recht die geringe Molekülgröße.
"Kollagenpräparate erhöhen die Muskelmasse." ❌ Das Aminosäureprofil ist unvollständig (tryptophanfrei, cysteinarm, lysinarm für die Muskelsynthese) – die biologische Wertigkeit ist gering. Es ersetzt für den Muskelaufbau KEIN vollständiges Protein und kein Whey.
"Kollagen 'entgiftet' und 'regeneriert die Leber'." ❌ Dafür gibt es keine Evidenz. Die Rolle des Glycins bei der Glutathionsynthese existiert, doch das ist keine "Entgiftung" im populären Sinn – eine einfache biochemische Substratrolle, kein Wunder.
"Sichtbare Ergebnisse innerhalb von zwei Wochen." ❌ Die klinisch dokumentierte Wirkung tritt nach 8–12 Wochen regelmäßiger Anwendung auf (Proksch 2014, Choi 2019). Zweiwöchige "Kuren" sind Marketingköder.
"In Kaffee aufgebrühtes Kollagen verliert seine Wirksamkeit." ❌ Falsch. Kollagen ist bereits HYDROLYSIERT – heißer Kaffee denaturiert es nicht nennenswert. Geschmacksneutrale, lösliche Formulierungen sind genau für Kaffee und Smoothies konzipiert.
Tagesportion: 10–15 g hydrolysiertes Kollagenpeptidpulver (typischerweise 1 großer Messlöffel oder 1–2 Sticks), 8–12 Wochen durchgehend.
Einnahmemuster:
- Morgendlicher Kaffee/Tee: 10 g Kollagenpulver eingerührt – geschmacksneutral, löslich.
- Smoothie: Banane + Beeren + Pflanzenmilch + 10 g Kollagen + 50 mg Vitamin C (Kiwi oder ½ Orange).
- Joghurt/Hüttenkäse: eingerührt, + Beeren.
- 1 Stunde vor dem Training: 15 g Gelatine/Kollagen + 50 mg Vitamin C (Shaw-2017-Bänderprotokoll).
- Salatdressing, Suppe: nachträglich eingerührt, löst sich kalt besser.
Auswahlkriterien für das Etikett:
- Quelle: Rind (Typ I + III), Fisch (Typ I, kleineres Peptid, bessere Aufnahme), Hühnerknorpel (Typ II – UC II oder hydrolysiert).
- Molekulargewicht: 2–5 kDa ist der optimale industrielle Wert.
- Reines Peptid oder "Kollagenkomplex": Letzterer enthält oft Hyaluronsäure, Biotin und Vitamin C, ist aber teurer – reines Peptid bietet oft ein besseres Preis-Leistungs-Verhältnis.
- Fischkollagen ist die koschere/halal oder pescetarische Alternative; bei Fischallergie meiden.
Lagerung: Pulver an einem verschlossenen, dunklen, kühlen Ort 2 Jahre stabil. Nach dem Öffnen luftdicht.
Was Sie vermeiden sollten: keine Ergebnisse in 2 Wochen erwarten; nicht 3 Kollagenprodukte gleichzeitig kombinieren; nicht die gesamte Proteinzufuhr damit ersetzen.
Literatur
[2566] Shaw G et al. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. Am J Clin Nutr. . 2017. Link
HINTERGRUND: Muskuloskelettale Verletzungen sind die häufigste Beschwerde in aktiven Bevölkerungsgruppen. Mehr als 50 % aller Sportverletzungen lassen sich als Verstauchungen, Zerrungen, Risse oder Brüche muskuloskelettaler Gewebe klassifizieren. Ernährungs- und/oder Bewegungsinterventionen, die die Kollagensynthese steigern und diese Gewebe stärken, könnten einen wichtigen Einfluss auf die Verletzungsraten haben. ZIEL: Diese Studie wurde konzipiert, um zu bestimmen, ob eine Gelatine-Supplementierung die Kollagensynthese steigern kann. DESIGN: Acht gesunde männliche Probanden absolvierten eine randomisierte, doppelblinde Cross-over-Studie, in der sie entweder 5 oder 15 g mit Vitamin C angereicherte Gelatine oder eine Placebokontrolle konsumierten. Nach dem ersten Getränk wurde alle 30 min Blut entnommen, um den Aminosäuregehalt im Blut zu bestimmen.
[2574] Iwai K et al. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion. J Agric Food Chem. . 2005. Link
In der vorliegenden Untersuchung identifizierten wir mehrere aus Lebensmitteln stammende Kollagenpeptide im menschlichen Blut nach oraler Aufnahme einiger Gelatinehydrolysate. Gesunde menschliche Freiwillige nahmen nach 12 h Fasten die Gelatinehydrolysate (9,4–23 g) aus Schweinehaut, Hühnerfüßen und Knorpel ein. Vor der Aufnahme wurden vernachlässigbare Mengen der Peptidform von Hydroxyprolin (Hyp) im menschlichen Blut beobachtet. Nach der oralen Aufnahme stieg die Peptidform von Hyp signifikant an und erreichte nach 1–2 h ein Maximum (20–60 nmol/mL Plasma), um dann 4 h nach der Aufnahme auf die Hälfte des Maximalwerts abzufallen. Als Hauptbestandteil der aus Lebensmitteln stammenden Kollagenpeptide in menschlichem Serum und Plasma wurde Pro-Hyp identifiziert. Zusätzlich waren geringe, aber signifikante Mengen von Ala-Hyp, Ala-Hyp-Gly, Pro-Hyp-Gly, Leu-Hyp, Ile-Hyp und Phe-Hyp enthalten.
[2577] Proksch E et al. Oral supplementation of specific collagen peptides has beneficial effects on human skin physiology: a double-blind, placebo-controlled study. Skin Pharmacol Physiol. . 2014. Link
Von verschiedenen Nahrungsergänzungsmitteln wird behauptet, sie besäßen Anti-Aging-Eigenschaften für die Haut; es gibt jedoch nur eine begrenzte Zahl von Studien, die diese Behauptungen stützen. Ziel dieser Untersuchung war es, die Wirksamkeit eines aus spezifischen Kollagenpeptiden bestehenden Kollagenhydrolysats (CH) auf hautbiophysikalische Parameter im Zusammenhang mit der Hautalterung zu untersuchen. In dieser doppelblinden, placebokontrollierten Studie wurden 69 Frauen im Alter von 35–55 Jahren randomisiert, um über 8 Wochen einmal täglich 2,5 g oder 5,0 g CH oder Placebo zu erhalten, wobei jeder Behandlungsgruppe 23 Probandinnen zugeteilt wurden. Hautelastizität, Hautfeuchtigkeit, transepidermaler Wasserverlust und Hautrauigkeit wurden vor der ersten oralen Anwendung des Produkts (t0) sowie nach 4 (t1) und 8 Wochen (t2) regelmäßiger Einnahme objektiv gemessen. Die Hautelastizität (primäres Interesse) wurde zudem bei einer Nachbeobachtung 4 Wochen nach der letzten CH-Einnahme erfasst (t3, 4-wöchige Regressionsphase). Am Ende der Studie zeigte die Hautelastizität in beiden CH-Dosisgruppen eine statistisch signifikante Verbesserung im Vergleich zu Placebo.
[2578] Czajka A et al. Daily oral supplementation with collagen peptides improves skin parameters. Nutr Res. . 2018. Link
Altern ist ein multifaktorieller und natürlicher Prozess, der im Laufe der Zeit physiologische Veränderungen in Organen, Geweben und Zellen verursacht. In Haut und Knorpel führt das Altern zu einer Abnahme der Synthese und zu Veränderungen der Anordnung von Proteoglykanen und Kollagen sowie zum Verlust von Glykosaminoglykanen, die für die Integrität und Gesundheit dieser Gewebe verantwortlich sind. Wir stellten die Hypothese auf, dass eine tägliche orale Supplementierung mit einem flüssigen Nutrazeutikum, das hydrolysiertes Fischkollagen, Vitamine, Antioxidanzien und weitere Wirkstoffe enthält, Hauttextur und -elastizität verbessern und zusätzlich eine schützende Wirkung auf die Gelenkgesundheit haben könnte. Eine doppelblinde, randomisierte, placebokontrollierte klinische Studie wurde an 120 Probanden durchgeführt, die 90 Tage lang täglich entweder das Testprodukt oder Placebo konsumierten. Probanden, die das Testprodukt konsumierten, wiesen insgesamt einen signifikanten Anstieg der Hautelastizität auf (+40 %; P < 0,0001) im Vergleich zu Placebo. Die histologische Analyse von Hautbiopsien zeigte positive Veränderungen der Hautarchitektur mit einer Verringerung der solaren Elastose und einer verbesserten Organisation der Kollagenfasern in der Testproduktgruppe.
[2579] Choi FD et al. Oral collagen supplementation: a systematic review of dermatological applications. J Drugs Dermatol. Link
Systematische Übersichtsarbeit zu den dermatologischen Anwendungen einer oralen Kollagensupplementierung.
[2580] Bello AE & Oesser S. Collagen hydrolysate for the treatment of osteoarthritis. Curr Med Res Opin. . 2006. Link
HINTERGRUND: Es besteht Bedarf an einer wirksamen Behandlung für die Millionen Menschen in den Vereinigten Staaten mit Osteoarthrose (OA), einer degenerativen Gelenkerkrankung. Die Nachfrage nach Behandlungen, sowohl traditionellen als auch nicht-traditionellen, wird mit der Alterung der Bevölkerung weiter wachsen. UMFANG: Dieser Artikel gibt einen Überblick über die medizinische Literatur zur präklinischen und klinischen Forschung an einer besonderen Verbindung, dem Kollagenhydrolysat. Die Artikel wurden durch Recherchen in der PubMed-Datenbank (www.pubmed.gov) bis Mai 2006 anhand mehrerer Schlüsselwortpaare (collagen hydrolysate and osteoarthritis; collagen hydrolysate and cartilage; collagen hydrolysate and chondrocytes; collagen hydrolysate and clinical trial) ohne zeitliche Begrenzung ermittelt. Zusätzlich wurden weitere Informationsquellen, etwa auf wissenschaftlichen Kongressen präsentierte Abstracts und Artikel aus der deutschsprachigen medizinischen Literatur, die nicht über PubMed verfügbar sind, gesichtet und nach dem Urteil der Autoren über ihre Relevanz für das Thema der Übersicht einbezogen. ERGEBNISSE: Publizierten Untersuchungen zufolge wurde gezeigt, dass oral verabreichtes Kollagenhydrolysat intestinal resorbiert wird und sich im Knorpel anreichert.
[2581] Clark KL et al. 24-week study on the use of collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain. Curr Med Res Opin. . 2008. Link
HINTERGRUND: Kollagenhydrolysat ist ein Nahrungsergänzungsmittel, für das eine anabole Wirkung auf das Knorpelgewebe gezeigt wurde. Seine Anwendung erscheint bei Patienten mit Osteoarthrose vorteilhaft. ZIEL: Untersuchung der Wirkung von Kollagenhydrolysat auf belastungsbedingte Gelenkschmerzen bei Sportlern, die körperlich aktiv sind und keine Hinweise auf eine Gelenkerkrankung aufweisen. DESIGN UND SETTING: Eine prospektive, randomisierte, placebokontrollierte, doppelblinde Studie wurde an der Penn State University in University Park, Pennsylvania, durchgeführt. Parameter einschließlich Gelenkschmerz, Beweglichkeit und Entzündung wurden während einer 24-wöchigen Studienphase mittels einer visuellen Analogskala erfasst. STUDIENTEILNEHMER: Zwischen September 2005 und Juni 2006 wurden 147 Probanden rekrutiert, die in einer Universitätsmannschaft oder einem Vereinssport antraten.
[2582] Kviatkovsky SA et al. Collagen peptide supplementation for pain and function. Curr Sports Med Rep 2019. . 2019. Link
Sportmedizinischer Zeitschriftenartikel über die Supplementierung mit Kollagenpeptiden im Hinblick auf Schmerz und Funktion.
[2583] Konig D et al. Specific collagen peptides improve bone mineral density and bone markers in postmenopausal women — 1-year RCT. Nutrients. . 2018. Link
Einleitung: Untersuchungen an Nagetieren sowie In-vitro-Experimente haben einen anabolen Einfluss spezifischer Kollagenpeptide (SCP) auf die Knochenbildung und die Knochenmineraldichte (BMD) nahegelegt. Ziel der Studie war es, die Wirkung einer 12-monatigen täglichen oralen Gabe von 5 g SCP gegenüber Placebo (CG: Kontrollgruppe) auf die BMD bei postmenopausalen Frauen mit primärer, altersbedingter Verminderung der BMD zu untersuchen. Methoden: 131 Frauen wurden in diese randomisierte, placebokontrollierte, doppelblinde Untersuchung eingeschlossen. Der primäre Endpunkt war die Veränderung der BMD von Schenkelhals und Wirbelsäule nach 12 Monaten. Zusätzlich wurden die Plasmaspiegel der Knochenmarker – aminoterminales Propeptid des Typ-I-Kollagens (P1NP) und C-Telopeptid des Typ-I-Kollagens (CTX 1) – analysiert. Ergebnisse: Insgesamt schlossen 102 Frauen die Studie ab, doch alle Probandinnen wurden in die Intention-to-treat-Analyse (ITT) einbezogen (Alter 64,3 ± 7,2 Jahre; Body-Mass-Index, BMI 23,6 ± 3,6 kg/m²; T-Score Wirbelsäule -2,4 ± 0,6; T-Score Schenkelhals -1,4 ± 0,5).
[2586] Shigemura Y et al. Dose-dependent changes in hydroxyproline-containing peptide levels in human plasma. Br J Nutr 2014. . 2014. Link
Zeitschriftenartikel (Br J Nutr, 2014), der dosisabhängige Veränderungen der Spiegel hydroxyprolinhaltiger Peptide im menschlichen Plasma untersucht.